Protein Research Department

Protein Research Department

Das Protein Research Department (PRD) bündelt hochaktuelle Forschung für ein besseres Verständnis zellulärer Proteinnetzwerke. Die DFG Sonderforschungsbereiche SFB 642 (Sprecher: Klaus Gerwert) und SFB 480 (Sprecher: Ulrich Kück) umschließend, rekrutiert das PRD für seine 19 Teilprojekte die Principle Investigators (PIs) aus den Fakultäten Biologie und Biotechnologie, Chemie und Biochemie sowie Medizin, die in drei Teilgebieten forschen: Sinnesbiologie (A), Plattformtechnologien in der Proteinforschung (B), und Anwendung (C). Unter diesem Dach werden Themen wie Proteinstruktur und -mechanismus, makromolekulare Zusammenschlüsse, Funktionen von Membranproteinkomplexen und zelluläres Verhalten erforscht - aus molekularer Perspektive mit hochmodernen Methoden aus Strukturbiologie, Biophysik, Biochemie und Zellbiologie.
Das PRD zielt primär darauf ab, die momentane Lücke zwischen molekularen und systemischen Ansätzen in der Proteinforschung zu schließen, um zu einem molekularen Verständnis der zellulären Prozesse zu gelangen. Ein quantitatives Verständnis solch komplexer und biologischer Prozesse auf der Zellebene benötigt eine gründliche Kenntnis des Verhältnisses von unterschiedlichsten genetisch programmierten und dynamisch regulierten Netzwerken. Der Fokus des PRD richtet sich auf Prozesse, die von Biomembranen ausgehen oder diese involvieren. Dieser Schwerpunkt wird besonders deutlich durch die Vielzahl von Studien der sensorischen Transduktion, die von G-Protein gekoppelten Rezeptoren (GPCR) ausgehen, sowie Studien der Abläufe, die GTP-bindende Proteine der Ras Superfamilie beinhalten. Da Störungen in den beschriebenen Interaktionen für viele ernsthafte Erkrankungen verantwortlich gelten, soll das erlangte Verständnis auf der atomaren Ebene zukünftig in der Entwicklung biotechnologischer Anwendungen mit Langzeitnutzen für die öffentliche Gesundheit resultieren, z.B. in maßgeschneiderten Medikamenten in der Molekulartherapie oder in der Entwicklung von Biomarkern.




Protein Forschung in Bochum

Darstellung der unterschiedlichen Ebenen, auf denen biologische Prozesse im PRD untersucht werden. Ziel ist es, die Lücke zwischen dem detaillierten Verständnis der Struktur und Funktion einzelner Proteine in vitro und dem eher qualitativen Verständnis von Proteininteraktionen in Proteinnetzwerken in vivo sowohl in „bottom-up“ als auch in „top-down“ Ansätzen zu schließen. Dieses Vorgehen erlaubt zum Einen die Identifizierung von Biomarkern zur frühzeitigen Erkennung von Krankheiten, als auch das gezielte Eingreifen in die krankheitsauslösenden Prozesse im Rahmen einer molekularen Therapie.



Aktuelle Meldungen

Im Film: Protein Research Department stellt sich vor


Das Protein Research Department stellt sich und seine Arbeit filmisch vor.

Videoclip PRD


Zwei neue Graduiertenkollegs an der Ruhr-Universität Bochum


Das Graduiertenkolleg „Mikrobielle Substratumsetzung“ nimmt Stoffwechselprozesse von Mikroorganismen unter die Lupe. Die für diese Vorgänge verantwortlichen Enzyme sind nicht nur für die Grundlagenforschung interessant, sondern bergen auch große Chancen für Biotechnologie oder Medizin. Die Beteiligten am Graduiertenkolleg, dessen Sprecher Prof. Dr. Franz Narberhaus vom RUB-Lehrstuhl Biologie der Mikroorganismen ist, wollen die Funktionsweise von Substraten durch mikrobielle Enzyme und Enzymkomplexe auf molekularer Ebene aufklären.

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Bundesministerium fördert deutsch-chinesisches Forschungslabor


Algen könnten der Schlüssel zur Energiegewinnung der Zukunft sein. Noch sind sie aber nicht effizient genug. Das Bundesministerium für Bildung und Forschung fördert den Aufbau eines deutsch-chinesischen Forschungslabors für Algen-Bioenergie in China. Das Projekt beantragten die RUB-Arbeitsgruppe Photobiotechnologie und der RUB-Lehrstuhl für Biochemie der Pflanzen gemeinsam mit einem chinesischen Partner. In der ersten zweijährigen Förderphase stellt das Ministerium 200.000 Euro für den Aufbau bereit. Weitere 450.000 Euro für drei Jahre können nach einer Zwischenevaluation bewilligt werden. Projektleiter an der RUB sind Prof. Dr. Thomas Happe und Privatdozent Dr. Ansgar Poetsch.

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Zwei Proteine im Vergleich


Die Struktur des lichtaktivierbaren Ionenkanals Channelrhodopsin ist entschlüsselt – und erinnert an ein anderes Protein, wie Klaus Gerwert in einem Perspektiven-Artikel in Science beschreibt. Die neu aufgeklärte Struktur des Proteins Channelrhodopsin – ein Schlüsselelement für die Optogenetik, die bestimmte Funktionen in Organismen mit Licht steuerbar macht – weist Ähnlichkeiten zu einem anderen Protein auf: Bakteriorhodopsin. Mit diesem hat Prof. Dr. Klaus Gerwert von der RUB intensiv gearbeitet. Die Fachzeitschrift Science hat die Ergebnisse zu der Struktur von Dr. Oleksandr Volkov und Kollegen vom Forschungszentrum Jülich am 24. November 2017 veröffentlicht. Auf Einladung von Science verfasste Klaus Gerwert für die gleiche Ausgabe einen Perspektiven-Artikel, der die beiden Proteine gegenüberstellt und die Bedeutung der neuen Ergebnisse von Volkov und Kollegen für die Optogenetik einordnet.

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